| |||
| Identyfikacja | |||
| numer CAS |
9000-90-2 | ||
|---|---|---|---|
| numer EC |
3.2.1.1 | ||
α-Amylaza (4-glukanohydrolaza α-1,4 glukanu[1], EC 3.2.1.1[2][3]) – organiczny związek chemiczny, enzym z grupy amylaz, hydrolizujący losowe wiązania α−1,4−glikozydowe α−glikanów (skrobii, glikogenu i analogicznych cukrów) do oligosacharydów o różnej długości łańcucha. Koniec redukujący produktu hydrolizy jest anomerem α, z czego wynika oznaczenie „α” w nazwie tego enzymu (a nie z konfiguracji hydrolizowanego)[2][3][1][4]. W jamie ustnej α-amylaza obecna w ślinie inicjuje trawienie polisacharydów do oligosacharydów, maltozy i glukozy, po czym proces ten kontynuowany przez amylazę trzustkową, która kończy hydrolizę na poziomie tri- i disacharydów[4][5]. Są one ostatecznie rozkładane do glukozy w jelitach[4]. W organizmie człowieka α-amylaza produkowana jest głównie przez ślinianki oraz trzustkę, a jej najwyższą aktywność stwierdza się w ślinie i soku trzustkowym[6]. Ponadto jest ona obecna m.in. w śluzówce jelita, moczu, mięśniach, nerkach, płucach, płynie mózgowo-rdzeniowym, pocie, nasieniu oraz w komórkach nowotworowych[6][7]. α-Amylazy występują u kręgowców, bezkręgowców, w roślinach i mikroorganizmach[7].
U człowieka α-amylaza jest kodowana przez dwa geny, znajdujące się w chromosomie 1[7]. W jej centrum aktywnym znajdują się trzy reszty aminokwasowe: kwasu glutaminowego (233 miejsce w łańcuchu białkowym) i kwasu asparaginowego (miejsce 197 i 300)[4].
W 1811 r. Gottlieb Kirchhoff, a w 1830 r. Augustin-Pierre Dubrunfaut odkryli, że zdolność do rozkładu skrobi mają ekstrakty pszenicy i słodu jęczmiennego, a czynnik odpowiedzialny za ten rozkład nazwano diastazą[7]. W 1925 r. Kuhn zastąpił to określenie α-amylazą[7][8] (od greckiej nazwy skrobii amylon[7]).
U człowieka opisano pięć izoenzymów α-amylazy (trzy izoformy amylazy ślinowej oraz dwie amylazy trzustkowej)[5]. Struktury ludzkich izoenzymów α-amylazy zostały określone metodą krystalografii rentgenowskiej[5].
α-Amylaza ślinowa (ptalina) występuje w formie pojedynczego łańcucha zbudowanego z 18 reszt aminokwasowych[7]. Ptialina jest syntetyzowana na polirybosomach kоmórek gruczołów ślinowych, a następnie przechowywana w postaci ziaren w cytoplazmie komórki jako proenzym[6].
Optymalne pH dla działania ptialiny wynosi 6,7[7] (zakres działania waha się od 5,6 do 6,9[9]), a temperatura 37 °C[9]. Ptialina wymaga obecności jonów chlorkowych, bromkowych i jodkowych. Enzym jest inaktywowany poniżej pH 3,3 żołądka[9].
Badania opublikowane w pierwszej dekadzie XXI w. wskazały, że oznaczanie poziomu α-amylazy ślinowej może być przydatne jako wskaźnik stresu psychospołecznego[10] i nieinwazyjny biomarker aktywności układu współczulnego[11]. Później odkryto również korelację aktywności α-amylazy ślinowej (oraz liczby kopii genu AMY1 kodującego ten enzym) z ryzykiem występowania próchnicy[12][13].
Amylaza trzustkowa jest białkiem globularnym o masie cząsteczkowej 52 kD[7]. α-amylaza trzustkowa syntetyzowana jest w komórkach pęcherzykowych trzustki i przechowywana w cytoplazmie tych komórek w postaci nieczynnego proenzymu[6]. Enzym wydzielany jest do przewodu pokarmowego w postaci czynnej, a jego aktywność jest zależna od obecności jonów wapnia w centrum katalitycznym[7]. Miejscem działania enzymu jest jelito cienkie[7]. Syntezę amylazy trzustkowej pobudza insulina[6].
Inhibitory α-amylaz używane są w profilaktyce i leczeniu m.in. cukrzycy typu 2 i otyłości ze względu na to, że opóźniają i blokują poposiłkowe trawienie i wchłanianie węglowodanów, dzięki czemu kontrolują wzrost poziomu glukozy we krwi[5]. Do inhibitorów α-amylaz należą flawonoidy, polifenole, garbniki roślinne, terpeny i pochodne kwasu cynamonowego[5].
Aktywność α-amylazy oznaczana może być w próbkach krwi żylnej pobranych na skrzep, porannej próbce moczu oraz w płynie z jam ciała i w soku trzustkowym[7]. Zakres normy α-amylazy wykazuje dużą zmienność, która jest zależna od wieku pacjenta oraz metody oznaczania, jednak po 60. roku życia jej aktywność stopniowo się zwiększa, będąc następstwem upośledzenia czynności nerek i jej retencji w organizmie[7]. Całkowita aktywność α−amylazy w surowicy jest zależna od aktywności amylaz pochodzących z tkanek, czasu półtrwania enzymu (który według różnych metod oznaczania wynosi od 1,4 do 17,7 godziny), czynności nerek, klirensu wątrobowego i pojemności inhibitorowej[7].
Stężenie α-amylazy rośnie w przypadku ostrego zapalenia trzustki (OZT). Powinno obniżać się po 2-5 dniach, w innym przypadku należy spodziewać się powikłań choroby[14]. W przypadku OZT podwyższone stężenie amylazy w moczu może utrzymywać się do 3 tygodni z powodu przedłużonego oczyszczania nerkowego[14].
Podwyższone stężenie α-amylazy może wystąpić również w przypadku m.in. urazów trzustki, perforacji wrzodu trawiennego, ciąży pozamacicznej, ostrego zapalenia wyrostka robaczkowego, ostrego zapalenia pęcherzyka żółciowego, niewydolności nerek, urazu głowy czy kwasicy ketonowej[15].
α-Amylazy wraz z proteazami stanowią ponad 70% światowego rynku biokatalizatorów[4]. Do produkcji α-amylaz wykorzystuje się bakterie (zazwyczaj szczepy Bacillus, Streptomyces i Thermomyces lanuginosus) i grzyby, zwykle z rodzajów Rhizopus, Trichoderma, Penicillium, Fusarium i Aspergillus. Preparaty otrzymywane z grzybów są bardziej stabilne termicznie od bakteryjnych[16].
Enzymy te są szeroko stosowane w przemyśle papierniczym, tekstylnym, farmaceutycznym, piwowarskim, spożywczym i cukrowniczym, a także do upłynniania skrobi[16]. Podstawowe zastosowanie α-amylazy w przemyśle to hydroliza skrobi, dzięki czemu otrzymuje się z niej glukozę i maltozę[4].
Uczę się języka hebrajskiego. Tutaj go sobie utrwalam.
Zawartość tej strony pochodzi stąd.
