Należy dodać przypisy do treści niemających odnośników do źródeł. Dodanie listy źródeł bibliograficznych jest problematyczne, ponieważ nie wiadomo, które treści one uźródławiają. Sprawdź w źródłach:
Encyklopedia PWN • Google Books • Google Scholar • Federacja Bibliotek Cyfrowych • BazHum • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary) Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tego artykułu. Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tego artykułu.
Glicyna posiada najmniejszą resztę aminokwasową, z jednym tylko atomem wodoru w łańcuchu bocznym. Ze względu na to, że z atomem węgla α związane są dwa atomy wodoru, glicyna – w przeciwieństwie do innych aminokwasów – nie jest optycznie czynna. Glicyna zalicza się do grupy aminokwasów niepolarnychalifatycznych.
W trakcie ewolucji dywergentnej (rozbieżnej) reszty glicyny zmieniają się znacznie rzadziej niż pozostałych aminokwasów, a gdy już ulegają mutacji w białkach homologicznych, to na takie reszty jak alanina, seryna, kwas asparaginowy lub asparagina. Ta konserwatywność w występowaniu glicyny wiąże się z jej niewielkimi rozmiarami – zmiana tego aminokwasu na inny, z większym łańcuchem bocznym, mogłaby zaburzyć strukturę przestrzenną białka i pozbawić to białko jego funkcji biologicznej.
Glicyna stanowi średnio około 7,2% reszt aminokwasowych występujących w białkach[6]. Wyjątkiem jest kolagen, w którym glicyna stanowi blisko jedną trzecią wszystkich budujących go aminokwasów.
Glicyna bierze udział w biosyntezie purynde novo, w trakcie której zostaje wbudowana do pierścienia nukleotydowego, będąc źródłem węgli C4 i C5 oraz azotu N7 w tym pierścieniu.
Wraz z sukcynylo-CoA bierze udział w syntezie hemu.
LD50 dla glicyny wynosi 7930 mg/kg (szczury, podawana ustnie), natomiast śmierć następuje zazwyczaj na skutek wzmożonej pobudliwości.
Biosynteza
Ludzki organizm potrafi syntetyzować glicynę, dlatego nazywa się ją aminokwasem endogennym. Glicyna może być produkowana: z glioksalanu i glutaminianu przez aminotransferazę glutaminianową; z alaniny przez aminotransferazę alaninową. Ważnym sposobem syntezy glicyny u ssaków jest także synteza z choliny oraz seryny.
Glicyna może ulec przekształceniu w serynę. Reakcję katalizuje hydroksymetylotransferaza serynowa, a koenzymami reakcji są tetrahydrofolian oraz fosforan pirydoksalu.
Degradacja glicyny może zachodzić także w wątrobie za pomocą mitochondrialnego kompleksu syntazy glicynowej, który rozkłada glicynę na dwutlenek węgla i jon amonowy, przy okazji tworząc N5,N10-metylenotetrahydrofolian. Kofaktorem tego procesu jest fosforan pirydoksalu. Ta ścieżka metaboliczna ma olbrzymie znaczenie dla ssaków, a jej zaburzenia mogą prowadzić do hiperglicynemii.
Trzecim sposobem degradacji glicyny jest utlenienie przez oksydazę D-aminokwasów. Glicyna zostaje przekształcona do glioksalanu, który z kolei jest utleniany w NAD+-zależnej reakcji do szczawianu.
Ponadto glicyna ulega licznym przemianom w inne metabolity, co zostało opisane w podrozdziale dotyczącym jej funkcji.
Choroby związane z przemianami glicyny
Z metabolizmem glicyny związane są następujące schorzenia:
Glicynuria – wynika z zaburzeń reabsorpcji glicyny w kanalikach nerkowych i polega na wydalaniu większych niż normalnie ilości tego aminokwasu.
Pierwotna hiperoksaluria – jest to zaburzenie katabolizmu glioksalanu, który powstaje przez deaminację glicyny. Następujące po tym utlenienie glioksalanu do szczawianu skutkuje kamicą moczową oraz wapnicą nerek, a także może prowadzić do przedwczesnych zgonów na skutek niewydolności nerek lub nadciśnienia.
Glicyna jest wykorzystywana do zwiększania skuteczności leków przeciwpsychotycznych zawierających kwas glutaminowy. Choć sama w sobie nie ma działania psychotropowego, to jednak wzmacnia efekty działania glutaminianu w mózgu (zgodnie z hipotezą glutaminową). Przyłącza się do receptora NMDA wraz z glutaminianem i pokonuje barierę krew-mózg[7].
Występowanie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej
W roku 1994 grupa badaczy z University of Illinois pod kierownictwem Lewisa Snydera ogłosiła wstępnie odkrycie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej, jednak późniejsze badania nie potwierdziły ich przypuszczeń[8].
Dziewięć lat później, w 2003 roku, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University wraz ze Steve’em Charlneyem z NASA ponowili to doniesienie. Badacze monitorowali fale radiowe pod kątem obecności linii spektralnych charakterystycznych dla glicyny, których zarejestrowali w sumie 27. Kuan i Charlney wysunęli hipotezę, że glicyna międzygwiazdowa powstała z prostych cząsteczek organicznych uwięzionych w lodzie na skutek ekspozycji na nadfiolet[9].
W roku 2004 Snyder wraz ze współpracownikami opublikowali pracę, w której próbowali określić obiektywne kryterium, które powinny spełniać rejestrowane linie spektralne, aby można było mówić o potwierdzonym odkryciu glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej. Uznali jednocześnie, że żaden z rezultatów uzyskanych przez grupę Kuana nie spełnia tego kryterium[10].
W roku 2009 dzięki misji NASA Stardust ostatecznie potwierdzono występowanie glicyny w przestrzeni kosmicznej pobierając próbki z komety Wild 2[11].
W 2016 roku ogłoszono, że sonda Rosetta odkryła glicynę w komie komety 67P/Czuriumow-Gierasimienko podczas pomiarów za pomocą spektrometru masowego ROSINA w latach 2014–2015.[12]
↑Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, 2005, W.H. Freeman & Co.
↑JamesJ.KalatJamesJ., Biologiczne podstawy psychologii, 2004.brak strony (książka)
↑Rachel Nowak: Amino acid found in deep space. [w:] New Scientist [on-line]. newscientist.com, 2002-07-18. [dostęp 2016-10-16].
↑ Yi-Jehng Kuan and Steven B. Charnley and Hui-Chun Huang and Wei-Ling Tseng and Zbigniew Kisiel. Interstellar Glycine. „The Astrophysical Journal”. 593 (2), s. 848–867, 2003. DOI: 10.1086/375637.
↑ L. E. Snyder and F. J. Lovas and J.M. Hollis and D. N. Friedel and P. R. Jewell and A. Remijan and V. V. Ilyushin and E. A. A Rigorous Attempt to Verify Interstellar Glycine. „The Astrophysical Journal”. 619 (2), s. 914–930, 2005. DOI: 10.1086/426677.
↑Maggie McKee: Found: first amino acid on a comet. [w:] New Scientist [on-line]. newscientist.com, 2009-08-17. [dostęp 2016-10-16].
↑ Kathrin Altwegg, Hans Balsiger, Akiva Bar-Nun, Jean-Jacques Berthelier, Andre Bieler. Prebiotic chemicals–amino acid and phosphorus–in the coma of comet 67P/Churyumov-Gerasimenko. „Science Advances”. 2 (5), s. e1600285, 2016. DOI: 10.1126/sciadv.1600285.
Bibliografia
Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, 2005, W.H. Freeman & Co.
Murray R.K. et al., Harper’s Ilustrated Biochemistry, wyd. 26, 2003, Lange Medical Books.
Encyclopedia of Biological Chemistry, Lenarz W.J., Lane M.D. (red.), 2004, Elsevier.