Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy
NAD+ (difosforan w formie dianionu)
NADH (difosforan w formie dianionu)
NAD+ , forma zwitterjonowa
Nazewnictwo
Nomenklatura systematyczna (IUPAC )
kwas [5-(6-aminopuryn-9-ylo)-3,4-dihydroksy-oksolan-2-ylo]metoksy-[[5-(5-karbamoilopirydyn-1-ylo)-3,4-dihydroksy-oksolan-2-ylo]metoksy-oksydo-fosforylo]oksy-fosfinowy
Inne nazwy i oznaczenia
koenzym I[1]
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny
C21 H27 N7 O14 P2
Masa molowa
663,43 g/mol
Wygląd
biały[2] lub prawie biały proszek, silnie higroskopijny[3]
Identyfikacja
Numer CAS
53-84-9
PubChem
5892
DrugBank
DB01907
SMILES
C1=CC(=C[N+](=C1)C2C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O)(O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N
Podobne związki
Podobne związki
dinukleotyd flawinoadeninowy
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotycząstanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
Multimedia w Wikimedia Commons
Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NADH – forma zredukowana, NAD+ – forma utleniona) – organiczny związek chemiczny , nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania komórkowego . Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz .
Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy występuje w organizmach żywych w postaci jonów (NAD+ i NADP+ ) oraz w formie zredukowanej (NADH i NADPH).
NAD+ – forma utleniona dinukleotydu
NADP+ – ester fosforanowy dinukleotydu
NADH – forma zredukowana NAD+
NADPH – forma zredukowana NADP+
NAD+ /NADH
Cząsteczka NAD jest dinukleotydem składającym się z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym . Cząsteczka NAD+ wiąże jeden proton i dwa elektrony, w wyniku czego reszta amidu kwasu nikotynowego ulega redukcji :
Reakcje utleniania i redukcji NAD
Z kolei forma zredukowana, NADH, jest utleniana na kompleksie I łańcucha oddechowego . W wyniku przenoszenia elektronów przez kolejne elementy łańcucha oddechowego zostaje wytworzony gradient elektrochemiczny zamieniany przez syntazę ATP na energię zmagazynowaną w ATP.
NADP+ /NADPH
Struktura NADPH (tetraanion)
NADP+ /NADPH różni się od NAD+ /NADH obecnością reszty fosforanowej przy węglu 2' rybozy nukleotydu adeninowego.
NADP+ jest także akceptorem protonu i elektronów w reakcjach redukcji , w ten sposób powstaje NADPH, wytwarzany przez reduktazę ferredoksyna-NADP+ w fazie jasnej fotosyntezy . Powstały NADPH wykorzystywany jest do syntezy aldehydu 3-fosfoglicerynowego , który jest prekursorem glukozy w cyklu Calvina .
NADPH wytwarzany jest także w szlaku metabolicznym określanym jako szlak pentozofosforanowy . Jest on następnie zużytkowywany w różnych reakcjach redukcji, głównie w przebiegu biosyntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu .
Wybrane reakcje redukcyjne w organizmie ludzkim z udziałem NADPH
Z zakresu metabolizmu węglowodanów:
W tym z zakresu syntezy i modyfikacji cholesterolu:
redukcja HMG-CoA do mewalonianu w cytoplazmie[12] ,
synteza skwalenu z difosforanu farnezylu[13] ,
reakcja katalizowana przez epoksydazę skwalenową (przekształcenie skwalenu w tlenek skwalenu),
przekształcenie tlenku skwalenu w lanosterol ,
cztery z pięciu reakcji prowadzących do przemiany lanosterolu w cholesterol [14] ,
7α- i 12α-hydroksylacja cholesterolu z kofaktorem witaminą C ,
20α- i 22α-hydroksylacja cholesterolu do pregnenolonu[15] .
Z zakresu metabolizmu związków azotowych:
Zobacz też
Przypisy
↑ Grzegorz G. Góralski Grzegorz G. , dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy , [w:] Marzena M. Popielarska , Robert R. Konieczny , Grzegorz G. Góralski , Słownik szkolny. Biologia , Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa , 2008, s. 75, ISBN 978-83-7435-692-3 .
↑ β-Nicotinamide adenine dinucleotide (nr N8285) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck ) na obszar Polski.
↑ a b Farmakopea Polska X , Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne, Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych , 2014, s. 4276, ISBN 978-83-63724-47-4 .
↑ a b Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy. [martwy link ] The Chemical Database. Wydział Chemii Uniwersytetu w Akronie . [dostęp 2012-07-30]. (ang. ) . [niewiarygodne źródło? ]
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 227.
↑ NADPH Oxidases. MeSH Descriptor Data 2019. [dostęp 2019-07-22]. (ang. ) .
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 221.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 123.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 243.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 247.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 181.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 283.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 284.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 285.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 290.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 366.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 346.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 296.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 262.
↑ Murray et al.: Biochemia Harpera . 2012, s. 371.
Bibliografia
Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera . Warszawa: PZWL, 2012. ISBN 978-83-200-4554-3 . brak strony w książce